Algemeen wordt aangenomen dat de pathogenese van de ziekte van Alzheimer (AD) wordt aangedreven door de productie en afzetting van het β-amyloïde peptide (Aβ). Gedurende vele jaren hebben onderzoekers zich verbaasd over de zwakke tot niet-bestaande correlatie tussen de hoeveelheid neuritische plaque-pathologie in het menselijk brein en de mate van klinische dementie. Recente ontwikkelingen in ons begrip van de ontwikkeling van amyloïde pathologie hebben geholpen dit mysterie op te lossen. Aanzienlijk bewijs geeft nu aan dat de oplosbaarheid van Aβ, en de hoeveelheid van Aβ in verschillende pools, nauwer gerelateerd kunnen zijn aan de ziektetoestand. De samenstelling van deze pools van Aβ weerspiegelt verschillende populaties van amyloïde afzettingen en heeft duidelijke correlaties met de klinische status van de patiënt. Beeldvormingstechnologieën, waaronder nieuwe amyloïde beeldvormingsmiddelen op basis van de chemische structuur van histologische kleurstoffen, maken het nu mogelijk om amyloïde pathologie samen met ziekteprogressie bij de levende patiënt te volgen. Interessant is dat deze benaderingen aangeven dat de in AD gedeponeerde Aβ verschilt van die in diermodellen. Over het algemeen wordt gedeponeerd Aβ gemakkelijker uit de hersenen verwijderd in diermodellen en vertoont het niet dezelfde fysieke en biochemische kenmerken als het amyloïde dat in AD wordt aangetroffen. Dit roept belangrijke problemen op met betrekking tot de ontwikkeling en het testen van toekomstige therapeutische middelen. en vertoont niet dezelfde fysische en biochemische kenmerken als het amyloïde dat in AD wordt aangetroffen. Dit roept belangrijke problemen op met betrekking tot de ontwikkeling en het testen van toekomstige therapeutische middelen. en vertoont niet dezelfde fysische en biochemische kenmerken als het amyloïde dat in AD wordt aangetroffen. Dit roept belangrijke problemen op met betrekking tot de ontwikkeling en het testen van toekomstige therapeutische middelen.